$$信號分子血液溶漿機通過與專一性受體（%&’&()*%）識別并結合，然后激活特定信號放大系統，引起多種生物效應。大部分受體位于細胞質膜上，稱為質膜受體，多為膜內在糖蛋白。有的則位于細胞液或細胞核，稱細胞內受體，均為 +,-結合蛋白。 $$受體與配體作用的主要特點是，有高度親和力和高度特異性，二者結合是可逆、非共價的。細胞膜或細胞內存在的受體分子數量有限，因此受體與配體結合作用有可飽和性。受體與配體結合具有特定的作用模式，并引起特定的生物學效應。 $$可根據受體結構及信息傳遞機制的不同，對受體進行分類。下面分別進行討論。一、 !蛋白和 !蛋白偶聯型受體 $$（一） .蛋白偶聯型受體 $$.蛋白偶聯型受體（ . (%*)&/0 ’*1(2&3 %&’&()*%，.456）是一大類具有信號轉導功能的蛋白質。胞外信號與此類受體結合后必需活化 .蛋白，才能將其傳遞到胞內。多種激素、神經遞質類受體以及接受視覺、嗅覺、味覺等胞外信號的大量受體屬于此類受體。這類受體的空間結構相似。如 !腎上腺素受體是單一多肽鏈構成的跨膜糖蛋白，分 ,端胞外區、跨膜區和 5端胞內區。其跨膜區是含 7個疏水 "螺旋的反復跨膜結構。所以，此受體又稱蛇型受體（ 8&%
(&0)/0& %&’&()*%）或七個跨膜 "螺旋受體。跨膜區的 7個疏水 "螺旋由 9個胞外環和 9個胞內環相連接。胞內的第 9個內環較大，具親水性，它和 5端區是與 .蛋白結合的區域。多肽配體結合于受體胞外親水域，小分子配體可結合在跨膜疏水區（圖 !: !）。胞內區近 5端有特異的絲 ;蘇氨酸位點，可被磷酸化而調節受體活性。圖 !: !$ .蛋白偶聯型受體結構 #"!第四篇 !綜!合!篇!!（二） "蛋白 !!"蛋白即鳥苷酸結合蛋白（#$%&’&( &$)*(+,’-( .’&-’&# /0+,(’&），廣泛存在于真核細胞中，是一種重要的信號成分，可在多種膜受體介導的信號傳遞途徑中起作用。 ! !12 "蛋白的結構與分類 !!"蛋白均為 !、"、#三種亞基組成的異源三聚體。不同的 "蛋白 !亞基結構不同，但多數 "蛋白的 "、#亞基結構相同或相似。各種 !亞基均為一單鏈多肽（相對分子質量 34 555），其共有保守區域在功能上是 "67 8 "97結合部位和潛在 "97酶活性區。 !亞基還有受體結合位點、 "#亞基結合位點、下游效應酶作用區及百日咳毒素（ /(0,$::’: ,+;’&，79）或霍亂毒素（ )<+*(0%>?
6 @分子中的 ?67核糖基結合到 !亞基特異的 ?0#殘基上，改變 "蛋白功能。 "亞基（相對分子質量 4A 555）和 #亞基（相對分子質量 A2 B 555 C15 555）緊密結合，作為同一功能單位，參與信號傳導。 "蛋白的 !和 #亞基都通過共價結合的脂酰基錨定于質膜中，使 "蛋白成為膜內在蛋白。 !!根據基因分析，人類有 D5余種 !亞基、 E種 "亞基和 15種 #亞基。不同亞基組合成上千種三聚體 "蛋白，構成 "蛋白家族。 "蛋白可參與不同信號途徑，偶聯不同效應分子，根據功能可將其分為不同種類（表 1F 1）。調節腺苷酸環化酶（ %-(&G*%,( )G)*%:(，?=）的 "蛋白中，可激活 ?=的稱激活型 "蛋白（ :,’H$*%,+0G " /0+,(’&，":），抑制 ?=的稱抑制型 "蛋白（’&<’.’,+0G " /0+,(’&，"’）。調節磷脂酶 =的 "蛋白稱為磷脂酶 =型 "蛋白。它們分別參與激素、神經遞質的信號轉導過程。 ! !D2 "蛋白的活化機制 !!"蛋白的活化分 3階段。 !無信號刺激時， "蛋白在膜上呈 !"#三聚體， "67與 !亞基結合，無活
